โดยปกติแล้ว โปรตีนในมหาวงศ์เซอร์ปินจะทำงานควบคุมกระบวนต่างๆของเซลล์ได้อย่างหลากหลาย ทั้งภายในและภายนอกเซลล์ เช่น กระตุ้นระบบคอมพลีเมนต์, ควบคุมกระบวนการการละลายลิ่มเลือดและการจับลิ่มของเลือด, ควบคุมระบบการเปลี่ยนแปรรูปของเซลล์, กดการเจริญของเนื้องอก, ควบคุมสมกุลการเกิดอะพอพโทซิสและการเคลื่อนที่ของเซลล์ โดยโครงสร้างของเซอร์ปินนั้นเป็นโครงสร้างโปรตีนตติยภูมิที่มีความหลากหลายต่ำมาก (well conserved) ซึ่งจะประกอบไปด้วยแผ่นบีตา 3 แผ่น และเกลียวอัลฟา 8 หรือ 9 เกลียว[4] ส่วนสำคัญของโมเลกุลเซอร์ปีนที่ใช้ในการเข้าทำปฏิกิริยานั้นประกอบไปด้วยวงศูนย์ปฏิกิริยา (reactive center loop; RCL) ที่เชื่อมต่ออยู่กับแผ่นบีตา A และ C โดย Protease inhibitor-10 (PI10 หรือ SERPINB10) จัดเป็นสมาชิกหนึ่งในวงศ์ย่อยของเคลดบี (โอแวลบูมิน) ซึ่งมีความเกี่ยวเนื่องสัมพันธ์เป็นอย่างมากกับ Serpin PI1 ต้นแบบ (MIM 107400) โดยการวิเคราะห์หลักฐานกายวิภาคเปรียบเทียบพบว่า ทั้งเซอร์ปิน บี10 และเซอร์ปิน PI1 ต้นแบบนั้น มีการพัฒนาโครงสร้างมาจากจุดกำเนิดเดียวกันแต่ทำหน้าที่ต่างกัน (homology) และคล้ายกับโอแวลบูมินที่พบในไข่ไก่ กล่าวคือ ขาดส่วนต่อขยายที่ปลาย N- และปลาย C-, ไม่มีเปปไทด์ส่งสัญญาณ และมีหมู่ของซีรีนเป็นส่วนประกอบก่อนตำแหน่งท้ายสุด แทนที่จะเป็นแอสพาราจีน[5]