1by7A:1-415 1ovaA:1-385 1uhgA:1-3851jtiB:1-385 1attB:77-433 1nq9L:76-4611oyhI:76-461 1e03L:76-461 1e05I:76-4611br8L:76-461 1r1lL:76-461 1lk6L:76-4611antL:76-461 2behL:76-461 1dzhL:76-4611athA:78-461 1tb6I:76-461 2antI:76-461p1dzgI:76-461 1azxL:76-461 1jvqI:76-4611sr5A:76-461 1e04I:76-461 1xqgA:1-3751xu8B:1-375 1wz9B:1-375 1xqjA:1-3751c8oA:1-300 1m93A:1-55 1f0cA:1-3051k9oI:18-392 1sek :18-369 1atu :45-4151ezxB:383-415 8apiA:43-382 1qmbA:49-3761iz2A:43-415 1oo8A:43-415 1d5sB:378-4157apiA:44-382 1qlpA:43-415 1ophA:43-4151kct :44-415 2d26A:43-382 9apiB:383-4151psi :47-415 1hp7A:43-415 3caaA:50-3831qmnA:43-420 4caaB:390-420 2achA:47-3831as4A:48-383 1yxaB:42-417 1lq8F:376-4062paiB:374-406 1paiB:374-406 1jmoA:119-4961jmjA:119-496 1oc0A:25-402 1dvnA:25-4021b3kD:25-402 1dvmD:25-402 1a7cA:25-4021c5gA:25-402 1db2B:26-402 9paiA:25-4021lj5A:25-402 1m6qA:138-498 1jjoD:101-361เซอร์ปิน (อังกฤษ: Serpin) เป็นมหาวงศ์ของกลุ่มโปรตีนที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกัน ถูกค้นพบเป็นครั้งแรกจากการที่กลุ่มโปรตีนดังกล่าวสามารถออกฤทธิ์เป็นสารยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอส โดยกลุ่มโปรตีนเซอร์ปินนี้พบได้ในสิ่งมีชีวิตในทุกอาณาจักร[1] ทั้งนี้ ชื่อ เซอร์ปิน นั้นถูกตั้งมาจากการที่เซอร์ปินชนิดแรกที่ถูกค้นพบออกฤทธิ์ต้านซีรีนโปรตีเอสที่มีโครงสร้างคล้ายไคโมทริปซิน (serine protease inhibitors)[2][3] โปรตีนในมหาวงศ์นี้มีกลไกการออกฤทธิ์ที่โดดเด่นซึ่งไม่ค่อยพบเห็นได้ทั่วไปนัก กล่าวคือ เมื่อเซอร์ปินเข้าจับกับเอนไซม์เป้าหมาย การทำงานของเอนไซม์นั้นจะถูกยับยั้งแบบไม่สามารถผันกลับได้ (irreversibly inhibition) โดยทำให้เกิดการเปลี่ยนโครงรูปขนาดใหญ่บนตำแหน่งกัมมันต์ของเอนไซม์ที่ถูกจับ[4][5] ซึ่งแตกต่างจากกลไกการยับยั้งแข่งขันทั่วๆ ไปของสารยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสที่มักเข้าจับและขัดขวางการเข้าถึงตำแหน่งกัมมันต์บนเอนไซม์[5][6]การยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสของเซอร์ปินนั้นส่งผลต่อกระบวนการทางชีวภาพของสิ่งมีชีวิตหลายประการ ซึ่งรวมไปถึงการจับลิ่มของเลือดและการอักเสบ จึงทำให้โปรตีนเหล่านี้ได้รับความสนใจเป็นอย่างมากในการศึกษาวิจัยทางการแพทย์[7] นอกจากนี้ ด้วยการออกฤทธิ์ด้วยการเปลี่ยนโครงรูปที่เป็นเอกลักษณ์ ยังทำให้กลุ่มโปรตีนนี้เป็นที่สนใจในกลุ่มการวิจัยด้านชีววิทยาเชิงโครงสร้างและการม้วนพับตัวของโปรตีนอีกด้วย[4][5] อย่างไรก็ตาม ถึงแม้การออกฤทธิ์เพื่อให้เกิดการเปลี่ยนโครงรูปของเซอร์ปีนจะมีข้อดีหลายประการ แต่ก็มีข้อด้อยเช่นเดียวกัน โดยเซอร์ปีนอาจมีความเสี่ยงต่อการกลายพันธุ์เพิ่มขึ้น ซึ่งจะส่งผลให้เกิดโรคจากความผิดปกติของเซอร์ปิน (serpinopathies) อันเป็นผลต่อเนื่องมาจากการม้วนพับตัวของโปรตีนที่ผิดปกติ และการสร้างพอลิเมอร์สายยาวที่ไม่สามารถทำงานได้[8][9] การเกิดพอลิเมอไรเซชันของเซอร์ปิน นอกจากจะทำให้สารยับยั้งที่ออกฤทธิ์ (active inhibitor) มีปริมาณลดน้อยลงแล้ว ยังทำให้เกิดการตายของเซลล์และอวัยวะล้มเหลวจากการสะสมของพอลิเมอร์เหล่านั้นด้วย[7]ถึงแม้เซอร์ปินส่วนใหญ่จะควบคุมกระบวนการการย่อยสลายโปรตีน (proteolytic cascades) ยังมีโปรตีนบางชนิดที่มีโครงสร้างคล้ายเซอร์ปินที่ไม่ได้ออกฤทธิ์เป็นสารยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอส แต่ทำหน้าที่อื่นที่แตกต่างออกไป ตัอย่างเช่น เป็นโปรตีนเก็บสะสม (storage protein) เช่นที่พบในไข่ขาว เรียกว่าโอแวลบูมิน (ovalbumin), เป็นโปรตีนขนส่ง (carriage proteins) สำหรับการขนส่งฮอร์โมนบางชนิดไปยังตำแหน่งออกฤทธิ์ (thyroxine-binding globulin, cortisol-binding globulin หรือ transcortin เป็นอาทิ) และทำหน้าที่เป็นแชพเพอโรน (เช่น HSP47)[6] โดยมีการใช้คำว่า เซอร์ปิน เพื่ออธิบายถึงกลุ่มโปรตีนข้างต้นอยู่เช่นกัน แม้จะไม่ได้ทำหน้าที่ในการยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสก็ตาม[1]